<br><tt><font size=3>Some of the science behind the ancient medicine...</font></tt>
<br>
<br><tt><font size=3><b>Ancient Sensor for Ancient Drug </b></font></tt>
<br><tt><font size=3>Reuben J. Shaw</font></tt><a href="http://www.sciencemag.org/content/336/6083/813\laff-1"><tt><font size=3 color=blue><u>¹</u></font></tt></a><tt><font size=3>,
</font></tt>
<br><tt><font size=3>Lewis C. Cantley</font></tt><a href="http://www.sciencemag.org/content/336/6083/813\laff-2"><tt><font size=3 color=blue><u>²</u></font></tt></a>
<br><tt><font size=3>Science 18 May 2012: <b>336 </b>(6083), 813-814. [DOI:10.1126/science.1223140]
</font></tt>
<br>
<br><tt><font size=3>ABSTRACT:  </font></tt><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Salicylate,
a compound found in willow tree bark, is the active breakdown product of
aspirin, and has been used for medicinal purposes since ancient times.
However, the molecular mechanism underlying the beneficial effects of salicylate
has been unclear. On page 918 of this issue, Hawley <i>et al.</i> (<i>1</i>)
show that salicylate activates the cellular metabolic regulator adenosine
monophosphate (AMP)–activated protein kinase (AMPK), which stimulates
fat utilization in mice. </font></tt>
<p><tt><font size=1 color=#2f2f2f>E-mail: </font></tt><a href=mailto:shaw@salk.edu><tt><font size=1 color=#3f8080><u>shaw@salk.edu</u></font></tt></a><tt><font size=1 color=#2f2f2f>;
</font></tt><a href=mailto:lewis_cantley@hms.harvard.edu><tt><font size=1 color=#3f8080><u>lewis_cantley@hms.harvard.edu</u></font></tt></a>
<br>
<br><tt><font size=3>-----------------------------------------------------------------------------------------------------</font></tt>
<br>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f><b>The Ancient Drug Salicylate Directly
Activates AMP-Activated Protein Kinase </b></font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Simon A. Hawley, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Morgan D. Fullerton, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Fiona A. Ross, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Jonathan D. Schertzer, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Cyrille Chevtzoff, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Katherine J. Walker, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Mark W. Peggie, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Darya Zibrova, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Kevin A. Green, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Kirsty J. Mustard, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Bruce E. Kemp, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Kei Sakamoto, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Gregory R. Steinberg, </font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>and D. Grahame Hardie</font></tt>
<br><tt><font size=3 color=#2f2f2f>Science 18 May 2012: 918-922.Published
online 19 April 2012</font></tt>
<br>
<br><tt><font size=3>ABSTRACT:  </font></tt><tt><font size=3 color=#2f2f2f>
Salicylate, a plant product, has been in medicinal use since ancient times.
More recently, it has been replaced by synthetic derivatives such as aspirin
and salsalate, both of which are rapidly broken down to salicylate in vivo.
At concentrations reached in plasma after administration of salsalate or
of aspirin at high doses, salicylate activates adenosine monophosphate–activated
protein kinase (AMPK), a central regulator of cell growth and metabolism.
Salicylate binds at the same site as the synthetic activator A-769662 to
cause allosteric activation and inhibition of dephosphorylation of the
activating phosphorylation site, threonine-172. In AMPK knockout mice,
effects of salicylate to increase fat utilization and to lower plasma fatty
acids in vivo were lost. Our results suggest that AMPK activation could
explain some beneficial effects of salsalate and aspirin in humans.</font></tt>
<p><tt><font size=1 color=#2f2f2f>To whom correspondence should be addressed:
E-mail: </font></tt><a href=mailto:d.g.hardie@dundee.ac.uk><tt><font size=1 color=#3f8080><u>d.g.hardie@dundee.ac.uk</u></font></tt></a>
<br>
<br><tt><font size=3>-----------------------------------------------------------------------------------------------------</font></tt>
<br>
<br><font size=3><b>An Aspirin a Day? </b></font>
<br><font size=3>        L. Bryan Ray (22 May
2012)<i><br>
Sci. Signal.</i> <b>5</b> (225), ec145. [DOI: 10.1126/scisignal.2003239]</font>
<br>
<br><font size=3>Abstract:   The protein kinase AMPK (adenosine monophosphate–activated
protein kinase) directly monitors cellular energy stores as reflected by
changes in cellular concentrations of AMP, adenosine diphosphate (ADP),
and adenosine triphosphate (ATP). Through phosphorylation of its targets,
it helps to control metabolism, polarity, autophagy, and the restraint
of cell proliferation. Activation of AMPK is also proposed to be beneficial
for the treatment of diseases, including cancer and diabetes. Hawley <i>et
al.</i> (see the Perspective by Shaw and Cantley) report that AMPK can
be activated by high concentrations of salicylate, a compound derived from
the very commonly used drug aspirin. In mice, salicylate promoted fatty
acid and carbohydrate metabolism in an AMPK-dependent fashion. </font>
<br>
<br><tt><font size=3>-----------------------------------------------------------------------------------------------------</font></tt>
<br>
<br><tt><font size=3>Patricia S. De Angelis, Ph.D.<br>
Botanist, Division of Scientific Authority-US Fish & Wildlife Service-International
Affairs<br>
Chair, Medicinal Plant Working Group-Plant Conservation Alliance<br>
4401 N. Fairfax Dr., Suite 110<br>
Arlington, VA  22203<br>
703-358-1708 x1753<br>
FAX: 703-358-2276<br>
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Promoting sustainable use and conservation of our native medicinal plants.
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